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阿尔茨海默症研究再获突破

发布时间:20-03-23

 ∏ Σ本报北京1月14日░电 (记者赵永新)日前,由西湖大学校长、清华大学ↇ生命学院结构生物学Е高精尖创新中心施一公教授领导的研究团队分@别在《☏自然》《ↀ科学》々☞杂志发表两篇文章,揭Π示☼了人体—分泌酶分别结й合底〗物Notch以及和淀粉样前体蛋┍白(APP)⊕的高分辨率冷冻电镜结构,阐述了⿲结合两种不同底物后—分泌⊕酶发生的构۩๑象Л变化,并对这些变化的ф功能进行了生化研究,为理解—分泌酶特异性识别λ∞并切割底物的分子机制提供了认知基じ础,从而为研究与Ⅺ癌症以及阿尔茨海默症相关的特异性药物设计提︼︽︾供了ъ重要的结构信息。

  据这两篇长文▋的共同第一作者、博▔士后杨光辉和周瑞介≡绍,如果把ⓔ底物Notc∮h或者A◈PP比喻成一根绳子,—分泌酶的作用就是要把这根绳子剪๑成一段一段。如果切割产生异常,或└者剪出来的小д々段☆缠绕在一起就有可①能导致★疾病。在—分泌酶的组分中,PνS1就是Φ那π把剪刀。

  毫无疑问,研发可ⓥ以特异地抑制APP的加工而不影响No‰tch加工‥的☠药物,对于靶向治疗阿尔茨ㄨ海默症且不导致副作用具有重大价值。目前,研究组正在研究—分泌酶与特异抑制剂的相互作用,期望能为相关药物研发提供▧更多基础信息。

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